在磷酸盐缓冲体系(pH 7.5)中,利用紫外光谱法、荧光光谱法和圆二色谱法,结合分子模拟技术研究了桑色素对黄嘌呤氧化酶(xanthine oxidase,XO)活性的抑制机理。结果表明:桑色素是一种有效的可逆性混合型抑制剂,其半数抑制浓度(IC50)和抑制常数(K i)分别为1.35×10–5 mol/L和1.21×10–5 mol/L;桑色素通过疏水作用力与XO形成基态复合物导致XO内源荧光的猝灭,并诱导XO的二级结构发生改变;分子模拟结果进一步证实桑色素主要通过疏水作用力结合到XO的活性中心,与Phe914、Phe649、Phe1009、Leu648、Leu1014和Leu873等主要氨基酸发生作用。推测桑色素进入XO的疏水腔,阻碍了底物黄嘌呤进入XO活性中心并影响了XO活性中心的形成,从而抑制了XO对黄嘌呤的催化活性。